Incluido en la revista Ocronos. Vol. IX. N.º 9–Septiembre 2026.
Pág. Inicial: Vol. IX; N.º 9: 19
Autor principal (primer firmante): Zoila Del Carmen Fajardo López
Fecha recepción: 03/08/2026
Fecha aceptación: 30/08/2026
Ref.: Ocronos. 2026;9(9): 19
Autores:
- Zoila del Carmen Fajardo López
- Erica Morago Fuentes
- María Elena Morago Fuentes
- Héctor Yarza Ibarzo
- Jair Ruben Arapa Ale
- María isabel paz rodríguez
Categoría:
Enfermería, TCAE, TSIDMN, Celador, Administrativo, Farmacia, Telefonista, Conductor, Servicios generales.
Palabras clave:
Envejecimiento, proteínas, sistema digestivo, intestino, nutrientes.
Introducción
La estructura de las proteínas constituye uno de los aspectos más importantes de la bioquímica y de la biología molecular, ya que determina directamente las funciones que estas macromoléculas desempeñan en el organismo. Las proteínas son biomoléculas complejas formadas por cadenas de aminoácidos unidas mediante enlaces peptídicos. Sin embargo, su actividad biológica no depende únicamente de la secuencia de aminoácidos, sino también de la forma tridimensional que adquieren durante el proceso de plegamiento. Esta organización estructural permite que las proteínas actúen como enzimas, hormonas, anticuerpos, transportadores, receptores celulares y componentes estructurales de tejidos y órganos.
Cada proteína posee una estructura única determinada por la información genética contenida en el ADN. Durante la síntesis proteica, la secuencia de nucleótidos del gen es traducida a una secuencia específica de aminoácidos. Posteriormente, esta cadena lineal experimenta un proceso de plegamiento altamente organizado hasta alcanzar una conformación tridimensional estable y funcional.
Desarrollo
La estructura proteica suele describirse en cuatro niveles jerárquicos: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada uno de estos niveles depende del anterior y contribuye al funcionamiento adecuado de la proteína.
La estructura primaria corresponde a la secuencia lineal de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos. Representa el nivel más básico de organización y constituye el elemento fundamental que determina todas las estructuras superiores.
Los aminoácidos se unen mediante un enlace covalente denominado enlace peptídico, que se forma entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente. Este enlace presenta una elevada estabilidad química y confiere rigidez parcial a la cadena polipeptídica.
La secuencia de aminoácidos no es aleatoria. Está completamente determinada por la información genética contenida en el ADN y transmitida mediante el ARN mensajero durante la síntesis proteica. Cada proteína posee una secuencia exclusiva que determina su forma tridimensional y, por tanto, su función biológica.
Incluso una modificación mínima en esta secuencia puede alterar profundamente la función de la proteína. Un ejemplo clásico es la anemia de células falciformes, donde la sustitución de un solo aminoácido en la hemoglobina modifica su estructura y provoca importantes alteraciones clínicas.
Una vez sintetizada la cadena lineal, comienza el proceso de plegamiento que origina la estructura secundaria. Este nivel corresponde a la organización espacial local de determinados segmentos de la cadena polipeptídica.
La estructura secundaria se estabiliza principalmente mediante puentes de hidrógeno formados entre los grupos carbonilo y amino del esqueleto peptídico. Estos enlaces no dependen de las cadenas laterales de los aminoácidos, sino del propio esqueleto de la proteína.
Las dos conformaciones secundarias más frecuentes son la hélice alfa y la lámina beta.
La hélice alfa consiste en un enrollamiento helicoidal de la cadena polipeptídica. Cada vuelta de la hélice está estabilizada por múltiples puentes de hidrógeno, lo que proporciona una estructura muy resistente y flexible. Esta conformación aparece en numerosas proteínas estructurales, como la queratina presente en el cabello, las uñas y la piel.
La lámina beta está formada por segmentos extendidos de la cadena polipeptídica colocados paralelamente o antiparalelamente entre sí. Los puentes de hidrógeno unen las distintas cadenas formando una estructura muy estable. La fibroína de la seda constituye un ejemplo clásico de proteína rica en láminas beta.
Además de estas dos conformaciones principales, existen regiones menos organizadas conocidas como giros beta, asas o bucles, que permiten conectar diferentes segmentos estructurados de la proteína y participan frecuentemente en la interacción con otras moléculas.
El siguiente nivel corresponde a la estructura terciaria, que representa el plegamiento tridimensional completo de una única cadena polipeptídica.
La estructura terciaria surge gracias a múltiples interacciones químicas entre las cadenas laterales de los aminoácidos. Estas interacciones permiten que regiones muy alejadas en la secuencia primaria entren en contacto durante el plegamiento.
Entre las fuerzas responsables de mantener la estructura terciaria destacan las interacciones hidrofóbicas, los puentes de hidrógeno, las interacciones iónicas, las fuerzas de Van der Waals y los puentes disulfuro.
Las interacciones hidrofóbicas constituyen probablemente el factor más importante del plegamiento proteico. Los aminoácidos hidrofóbicos tienden a agruparse en el interior de la proteína evitando el contacto con el agua, mientras que los aminoácidos hidrofílicos permanecen orientados hacia el exterior, donde interactúan con el medio acuoso.
Los puentes de hidrógeno también contribuyen significativamente a la estabilidad tridimensional. Se establecen entre grupos polares presentes en diferentes regiones de la proteína y ayudan a mantener su conformación.
Las interacciones iónicas aparecen entre aminoácidos con cargas eléctricas opuestas, formando enlaces salinos que estabilizan determinadas regiones de la molécula.
Las fuerzas de Van der Waals corresponden a atracciones débiles entre átomos muy próximos. Aunque individualmente son poco intensas, su elevado número contribuye de forma importante a la estabilidad global de la proteína.
Los puentes disulfuro son enlaces covalentes formados entre dos residuos de cisteína. Debido a su gran resistencia, proporcionan una elevada estabilidad estructural, especialmente en proteínas secretadas al medio extracelular.
La estructura terciaria determina la formación de dominios funcionales. Un dominio es una región de la proteína que puede plegarse de forma relativamente independiente y desempeñar funciones específicas, como unirse a otras moléculas o catalizar reacciones químicas.
Las proteínas globulares presentan estructuras terciarias compactas y esféricas. Suelen desempeñar funciones dinámicas como transporte, regulación hormonal, defensa inmunitaria o actividad enzimática. Entre ellas destacan la hemoglobina, la albúmina, la insulina y numerosas enzimas metabólicas.
Las proteínas fibrosas presentan estructuras alargadas y repetitivas que proporcionan resistencia mecánica a los tejidos. Ejemplos importantes son el colágeno, la elastina y la queratina.
El nivel más complejo de organización corresponde a la estructura cuaternaria. Este nivel aparece únicamente en proteínas formadas por dos o más cadenas polipeptídicas independientes denominadas subunidades.
Cada subunidad posee previamente su propia estructura terciaria. Posteriormente, varias subunidades se asocian mediante interacciones no covalentes o, en algunos casos, mediante puentes disulfuro.
La asociación entre subunidades permite aumentar la estabilidad de la proteína, regular su actividad biológica y facilitar mecanismos complejos de cooperación funcional.
La hemoglobina constituye uno de los ejemplos más conocidos de estructura cuaternaria. Está formada por cuatro cadenas polipeptídicas asociadas que cooperan entre sí durante el transporte de oxígeno. Cuando una subunidad fija una molécula de oxígeno, aumenta la afinidad de las restantes subunidades por este gas, fenómeno conocido como cooperatividad.
Muchas enzimas reguladoras también presentan estructura cuaternaria. La interacción entre sus diferentes subunidades permite controlar con gran precisión la velocidad de numerosas rutas metabólicas.
El proceso mediante el cual una proteína adquiere su estructura tridimensional recibe el nombre de plegamiento proteico. Este fenómeno comienza prácticamente al mismo tiempo que se sintetiza la cadena polipeptídica en los ribosomas.
Aunque la secuencia de aminoácidos contiene toda la información necesaria para el plegamiento, muchas proteínas requieren la participación de proteínas especializadas denominadas chaperonas moleculares. Estas facilitan el plegamiento correcto y evitan la formación de agregados proteicos potencialmente tóxicos.
El plegamiento adecuado resulta imprescindible para que la proteína desempeñe correctamente su función. Un plegamiento incorrecto puede originar proteínas inactivas o favorecer la formación de agregados insolubles relacionados con diversas enfermedades neurodegenerativas.
Entre las patologías asociadas al mal plegamiento destacan la enfermedad de Alzheimer, la enfermedad de Parkinson, la enfermedad de Huntington y las encefalopatías espongiformes producidas por priones.
Las proteínas no mantienen una estructura completamente rígida. Muchas presentan cierta flexibilidad conformacional que les permite adaptarse a las moléculas con las que interactúan. Esta propiedad resulta esencial para la actividad enzimática, el reconocimiento molecular y la regulación celular.
Diversos factores pueden modificar la estructura de las proteínas. La temperatura elevada, los cambios extremos de pH, determinados disolventes orgánicos, metales pesados y algunos agentes químicos pueden alterar las fuerzas que estabilizan las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria.
Este proceso recibe el nombre de desnaturalización. Durante la desnaturalización normalmente no se rompe la secuencia primaria de aminoácidos, pero sí desaparece la organización tridimensional necesaria para el funcionamiento biológico.
La pérdida de estructura suele acompañarse de pérdida de actividad funcional. Un ejemplo cotidiano es la coagulación de las proteínas de la clara del huevo durante la cocción, donde el calor provoca la desnaturalización irreversible de la albúmina.
En determinadas circunstancias, algunas proteínas pueden recuperar parcialmente su estructura original cuando desaparece el agente desnaturalizante. Este proceso recibe el nombre de renaturalización, aunque no todas las proteínas poseen esta capacidad.
El estudio de la estructura proteica ha experimentado un extraordinario desarrollo gracias a técnicas como la cristalografía de rayos X, la resonancia magnética nuclear, la criomicroscopía electrónica y los métodos computacionales de predicción estructural. Estas herramientas permiten conocer con gran precisión la organización tridimensional de miles de proteínas y facilitan el diseño de nuevos medicamentos dirigidos específicamente contra determinadas moléculas implicadas en enfermedades.
Comprender la estructura de las proteínas resulta esencial para interpretar los mecanismos fisiológicos normales y numerosas patologías humanas. Alteraciones estructurales producidas por mutaciones genéticas, modificaciones químicas o procesos de desnaturalización pueden afectar gravemente el funcionamiento celular y dar lugar a enfermedades metabólicas, neurodegenerativas, inmunológicas y hereditarias.
Conclusión
En conclusión, la estructura de las proteínas constituye un sistema jerárquico altamente organizado que comprende cuatro niveles fundamentales: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Cada uno depende del anterior y contribuye a generar una conformación tridimensional específica indispensable para el desarrollo de las funciones biológicas. La estabilidad de estas estructuras depende de múltiples interacciones químicas entre los aminoácidos, mientras que el plegamiento adecuado garantiza la actividad funcional de las proteínas. El conocimiento de la estructura proteica representa uno de los pilares fundamentales de la bioquímica moderna, la biología molecular y la Medicina, permitiendo comprender tanto el funcionamiento normal del organismo como el origen de numerosas enfermedades.
Bibliografía
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- OpenStax. Biology 2e. Proteins and Protein Structure. Rice University; 2023. Disponible en: https://openstax.org/details/books/biology-2e.